La #-lauroylsarcosine de sodium, ou Sarkosyl, est un détergent structurellement lié au SDS, sauf que le Sarkosyl possède une liaison peptidique polaire et rigide supplémentaire au sein du squelette hydrophobe (Fig. 1). Une telle rigidité ajoutée à l’extrémité N de la chaîne hydrophobe pourrait entraîner une diminution de sa capacité à s’insérer librement dans les bicouches membranaires et les protéines hydrophobes. Cela pourrait expliquer pourquoi le Sarkosyl est plus doux que le SDS dans sa capacité à dénaturer et à perturber les structures membranaires et protéiques. En raison d’une différence similaire dans la structure de la chaîne latérale, les CHAPS détergents d’acide biliaire sont rendus plus doux que le cholate de sodium fortement dénaturant, qui inactive les protéines membranaires intégrales, telles que le récepteur de la sérotonine 1A (1). La nature relativement douce du Sarkosyl a été exploitée au moins dans quelques cas. Des exemples importants incluent la purification des facteurs sigma de l’ARN polymérase d’Escherichia coli par solubilisation des corps d’inclusion (2) et la solubilisation et la purification de la protéine de tremblante, le prion PrPSc (3, 4). Bien que la comparaison des caractéristiques structurelles du Sarkosyl avec celles d’autres détergents suggère qu’il pourrait être efficace pour solubiliser des protéines membranaires fonctionnellement actives, l’utilisation principale du Sarkosyl a été d’isoler l’ADN et l’ARN. La raison principale en est que le Sarkosyl est très efficace pour dissocier les nucléosomes et les ribosomes (5). Le détergent dénature également les acides nucléiques et inhibe certaines enzymes, telles que les désoxyribonucléases et les ribonucléases, qui pourraient dégrader ces molécules.
Figure 1. La structure de Sarkosyl.
